合肥微尺度物质科学国家实验室生命大分子结构与功能研究部与复旦生命科学学院的研究人员通过酿酒酵母Urm1（ubiquitin-related modifier-1）蛋白的NMR结构分析，对蛋白修饰的长久以来的进化之谜提出了新的观点，这一研究成果公布在7月24日美国国家科学院院刊PNAS杂志上。
　　主持这一研究的主要是中科大的施蕴渝院士和复旦生科院副院长钟杨教授。
　　蛋白修饰（Protein modifiers）是一个在许多不同的生物过程中普遍存在的过程，调控这些过程中目标蛋白的活性和功能。虽然真核生物中泛素（ubiquitin）和泛素类蛋白（ubiquitin-like protein，Ubls）修饰已经得到确认，但是相关的蛋白修饰在原核细胞中还没有被发现，因此这一进化过程依然是个谜团。
　　中科大，复旦生科院以及上海生物信息技术中心（Shanghai Center for Bioinformation Technology）的研究人员利用泛素相关修饰蛋白1（ubiquitin-related modifier-1，Urml）的NMR结构进行了泛素超家族的结构比较和系统学分析，结果表明Urml是一种独一无二的“molecular fossil”（分子化石）——也就是说这种蛋白有着整个超家族共同祖先最保守的结构和序列特征，并且在Urml和MoaD（molybdopterin synthase small subunit）逐渐相似的3D结构，疏水性和静电表面特征（electrostatic surface features）都说明这两种蛋白作用的相似性，另外Urml-Uba4和MoaD-MoeB之间的共同点也在真核生物ATP-dependent蛋白结构和ATP-dependent硫化共因子（ATP-dependent cofactor sulfuration）之间建立了进化关联。