合肥微尺度物质科学国家实验室吴缅教授领导的课题组的研究生端珊珊，姚展等利用酵母双杂交、质谱等多种分子生物学及生物化学检测方法成功鉴定出导致Pirh2磷酸化的蛋白激酶和发生磷酸化的位点，并进一步证明Pirh2的磷酸化修饰作为p53-Pirh2负反馈调节的微调对该机制平衡的维持起着重要的作用，而这一机制严密地调控着p53的稳定性及其肿瘤抑制功能。这项工作已发表在2007年7月的国际著名学术刊物EMBO Journal上。
　　p53作为最重要的肿瘤抑制蛋白之一，与肿瘤发生有密切关系。研究发现，50%以上的癌症患者体内的p53发生基因缺陷或者功能失活，而导致其功能丧失的一个主要原因就是其翻译后修饰所引发的蛋白质降解。Pirh2 就是介导p53泛素化降解所必需的泛素连接酶之一，该蛋白在很多癌症病例中都发现表达水平和介导p53泛素化的活性明显增高，然而此前对于它所介导的p53降解的具体调控机制还很不清楚。
　　吴缅教授课题组的研究工作表明：Pirh2本身能够被磷酸化修饰，这种磷酸化修饰会导致Pirh2蛋白自身的不稳定以及介导p53泛素化降解功能的丧失；同时，Pirh2的磷酸化修饰也表现出细胞周期依赖性，一系列证据表明它可能影响p53参与的细胞周期调控。综合这些发现，并结合肿瘤组织样本与正常组织样本中Pirh2磷酸化水平的差异比较以及免疫缺陷型小鼠体内成瘤试验，他们首次证明了Pirh2的磷酸化调控对于p53的泛素化降解以及促进肿瘤生长起重要作用。
　　该研究成果说明了Pirh2的磷酸化被抑制，可能导致肿瘤抑制蛋白p53的水平下降并促进肿瘤生长，这对于肿瘤发病机制的研究找出了一个潜在的病因；同时也为特异性的肿瘤靶向治疗提供了新的作用靶点。